Cell：揭示了淀粉體沉積的分子作用

2023年9月22日，來自清華大學陳浩東團隊在《細胞》雜志上發表了標題為“Amyloplast sedimentation repolarizes LAZYs to achieve gravity sensing in plants.”的研究成果，發現淀粉體沉積使LAZY再極化來實現植物的重力感應。

據介紹，重力控制著植物的定向生長，一個多世紀前提出的經典淀粉-平衡石假說假定，特化細胞中的淀粉體沉積啟動了重力感應，但其分子機制仍未定性。眾所周知，LAZY蛋白是重力感知的關鍵調控因子，lazy突變體表現出顯著的重力感知缺陷。

研究人員報告了重力刺激的重新定向會觸發擬南芥根瘤細胞中基底極化的LAZY蛋白的絲裂原活化蛋白激酶（MAPK）信號介導的磷酸化。LAZY的磷酸化增加了它與淀粉體表面葉綠體外包膜（TOC）蛋白中幾個轉位子的相互作用，進而促進了LAZY蛋白在淀粉體上的富集。淀粉體沉積隨后引導LAZY遷移到小柱細胞質膜的新下側，LAZY在那里誘導不對稱的生長素分布和根系差異生長?？傊?，這項研究為淀粉-平衡石假說提供了分子解釋：細胞器運動觸發分子極性形成。

 該研究報道了重力刺激觸發MKK5-MPK3模塊磷酸化LAZY蛋白，這可能通過與TOC蛋白相互作用促進LAZY蛋白在淀粉質體表面富集。然后，淀粉體沉積促進了小柱細胞中LAZY蛋白向新的質膜下側的易位，其中LAZY蛋白從淀粉體表面重新定位到鄰近的質膜是一個重要的過程。LAZY蛋白的復極化導致生長素分布不對稱，最終導致生長差異。因此，該研究揭示了淀粉體沉積的分子作用，為淀粉-statolith假說的分子機制提供了見解。

Highlights

?Gravistimulation triggers MAPK-mediated phosphorylation of LAZY proteins

?Phosphorylation increases LAZY’s interaction with TOCs on the surface of amyloplasts

?Amyloplast sedimentation carries LAZY proteins to the new bottom of columella cells

?LAZY translocates from amyloplasts to adjacent plasma membrane to form new polarity

文章來源：

Jiayue Chen, Renbo Yu, Na Li et al,Amyloplast sedimentation repolarizes LAZYs to achieve gravity sensing in plants. DOI: 10.1016/j.cell.2023.09.014. Cell：最新IF：66.85